En la inhibición competitiva:Pregunta 1Respuestaa.Los sitios de unión de la enzima con el sustrato y el inhibidor, pueden ser diferentesb.aumenta la KM y disminuye la Vmaxc.la KM y la Ki tienen el mismo valor

La inhibición competitiva es un tipo de inhibición enzimática donde el inhibidor se une al mismo sitio activo que el sustrato, compitiendo con este último.

Pregunta 1: En la inhibición competitiva:

Respuesta:

a. Falso. En la inhibición competitiva, los sitios de unión de la enzima con el sustrato y el inhibidor son los mismos, no diferentes. El inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitio activo en la enzima.

b. Parcialmente correcto. En la inhibición competitiva, la KM (la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima de reacción) aumenta porque se necesita más sustrato para alcanzar la misma velocidad de reacción debido a la presencia del inhibidor. Sin embargo, la Vmax (la velocidad máxima de reacción) no disminuye; permanece constante porque si se agrega suficiente sustrato, puede superar la inhibición y alcanzar la misma Vmax.

c. Falso. La KM y la Ki (la constante de inhibición, que es una medida de la afinidad del inhibidor por la enzima) no son necesariamente iguales. Son dos parámetros diferentes y no tienen por qué tener el mismo valor.