En la inhibición competitiva:Pregunta 4Respuestaa.Los sitios de unión de la enzima con el sustrato y el inhibidor, pueden ser diferentesb.la KM y la Ki tienen el mismo valorc.aumenta la KM y disminuye la Vmax

En la inhibición competitiva:

a. Verdadero. Los sitios de unión de la enzima con el sustrato y el inhibidor pueden ser diferentes. En la inhibición competitiva, el inhibidor compite con el sustrato por el mismo sitio activo de la enzima. Sin embargo, también puede haber casos en los que el inhibidor se une a un sitio diferente, pero aún así afecta la unión del sustrato al cambiar la forma de la enzima.

b. Falso. La KM (constante de Michaelis-Menten) y la Ki (constante de inhibición) no tienen por qué tener el mismo valor. La KM es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato, mientras que la Ki es una medida de la afinidad de la enzima por el inhibidor.

c. Verdadero. En la inhibición competitiva, la presencia del inhibidor puede aumentar la KM (lo que indica una disminución en la afinidad de la enzima por el sustrato) pero no cambia la Vmax (la velocidad máxima a la que la enzima puede catalizar la reacción). Esto se debe a que, aunque el inhibidor puede prevenir que el sustrato se una a la enzima, no afecta la capacidad de la enzima para catalizar la reacción una vez que el sustrato se ha unido.